Isi
Enzim adalah molekul protein kritis dalam sistem kehidupan yang, setelah disintesis, biasanya tidak diubah menjadi beberapa jenis molekul lain, seperti halnya zat yang digunakan sebagai bahan bakar untuk proses pencernaan dan pernapasan (misalnya, gula, lemak, oksigen molekul). Ini karena enzim katalis, yang berarti bahwa mereka dapat mengambil bagian dalam reaksi kimia tanpa diri mereka berubah, sedikit seperti moderator dari debat publik yang idealnya menggerakkan peserta dan audiens menuju kesimpulan dengan mendikte syarat-syarat argumen tanpa menambahkan informasi unik.
Lebih dari 2.000 enzim telah diidentifikasi, dan masing-masingnya terlibat dengan satu reaksi kimia tertentu. Oleh karena itu, enzim bersifat spesifik-substrat. Mereka dikelompokkan ke dalam setengah lusin kelas berdasarkan jenis reaksi yang mereka ikuti.
Dasar-dasar Enzim
Enzim memungkinkan sejumlah besar reaksi berlangsung di dalam tubuh dalam kondisi homeostasis, atau keseimbangan biokimia secara keseluruhan. Sebagai contoh, banyak enzim berfungsi paling baik pada tingkat pH (keasaman) dekat dengan pH yang biasanya dipertahankan oleh tubuh, yang berada pada kisaran 7 (yaitu, tidak bersifat basa atau bersifat asam). Enzim lain berfungsi paling baik pada pH rendah (keasaman tinggi) karena tuntutan lingkungannya; misalnya, bagian dalam lambung, tempat beberapa enzim pencernaan beroperasi, sangat asam.
Enzim ikut serta dalam berbagai proses mulai dari pembekuan darah hingga sintesis DNA hingga pencernaan. Beberapa ditemukan hanya di dalam sel dan berpartisipasi dalam proses yang melibatkan molekul kecil, seperti glikolisis; yang lain disekresikan langsung ke usus dan bertindak berdasarkan masalah massal seperti makanan yang ditelan.
Karena enzim adalah protein dengan massa molekul yang cukup tinggi, mereka masing-masing memiliki bentuk tiga dimensi yang berbeda. Ini menentukan molekul spesifik di mana mereka bertindak. Selain menjadi tergantung-pH, bentuk sebagian besar enzim bergantung pada suhu, artinya mereka berfungsi paling baik dalam kisaran suhu yang cukup sempit.
Bagaimana Enzim Bekerja
Sebagian besar enzim bekerja dengan menurunkan energi aktivasi dari reaksi kimia. Kadang-kadang, bentuk mereka membawa reaktan secara fisik berdekatan dalam gaya, mungkin, dari pelatih tim olahraga atau manajer kelompok kerja yang ingin menyelesaikan tugas lebih cepat. Dipercayai bahwa ketika enzim berikatan dengan reaktan, bentuknya berubah dengan cara yang membuat kestabilan reaktan dan membuatnya lebih rentan terhadap perubahan kimia apa pun yang melibatkan reaksi.
Reaksi yang dapat dilanjutkan tanpa input energi disebut reaksi eksotermik. Dalam reaksi ini, produk, atau bahan kimia yang terbentuk selama reaksi, memiliki tingkat energi yang lebih rendah daripada bahan kimia yang berfungsi sebagai bahan reaksi. Dengan cara ini, molekul, seperti air, "mencari" tingkat (energi) mereka sendiri; atom "lebih suka" berada dalam pengaturan dengan energi total yang lebih rendah, seperti air mengalir menurun ke titik fisik terendah yang tersedia. Menyatukan semua ini, jelas bahwa reaksi eksotermis selalu berlangsung secara alami.
Namun, fakta bahwa suatu reaksi akan terjadi bahkan tanpa input tidak mengatakan apa-apa tentang laju reaksi itu akan terjadi. Jika suatu zat yang dimasukkan ke dalam tubuh secara alami akan berubah menjadi dua zat turunan yang dapat berfungsi sebagai sumber langsung energi seluler, ini tidak baik jika reaksi secara alami membutuhkan waktu berjam-jam atau berhari-hari untuk diselesaikan. Juga, bahkan ketika energi total produk lebih tinggi daripada reaktan, jalur energi bukanlah kemiringan lereng yang mulus pada grafik; sebagai gantinya, produk harus mencapai tingkat energi yang lebih tinggi daripada yang mereka mulai sehingga mereka dapat "mengatasi punuk" dan reaksi dapat dilanjutkan. Investasi awal energi ini ke dalam reaktan yang terbayarkan dalam bentuk produk adalah yang disebutkan di atas energi aktivasi, atau ESebuah.
Jenis-jenis Enzim
Tubuh manusia mencakup enam kelompok utama, atau kelas, dari enzim.
Oxidoreductases meningkatkan laju reaksi oksidasi dan reduksi. Dalam reaksi ini, juga disebut reaksi redoks, salah satu reaktan melepaskan sepasang elektron yang mendapatkan reaktan lain. Donor pasangan elektron dikatakan teroksidasi dan bertindak sebagai agen pereduksi, sedangkan penerima pasangan elektron berkurang disebut agen pengoksidasi. Cara yang lebih mudah untuk menempatkan ini adalah bahwa dalam reaksi semacam ini, atom oksigen, atom hidrogen atau keduanya dipindahkan. Contohnya termasuk sitokrom oksidase dan laktat dehidrogenase.
Transferase kecepatan sepanjang transfer kelompok atom, seperti metil (CH3), asetil (CH3CO) atau amino (NH2) kelompok, dari satu molekul ke molekul lain. Asetat kinase dan alanin deaminase adalah contoh transferase.
Hidrolase mempercepat reaksi hidrolisis. Reaksi hidrolisis menggunakan air (H2O) untuk memisahkan ikatan dalam molekul untuk membuat dua produk anak, biasanya dengan menempelkan -OH (gugus hidroksil) dari air ke salah satu produk dan satu -H (atom hidrogen) ke yang lain. Sementara itu, molekul baru terbentuk dari atom-atom yang dipindahkan oleh komponen -H dan -OH. Enzim lipase dan sukrase pencernaan adalah hidrolase.
Berbohong meningkatkan laju penambahan satu gugus molekul ke ikatan rangkap atau penghilangan dua gugus dari atom terdekat untuk membuat ikatan rangkap. Ini bertindak seperti hidrolase, kecuali bahwa komponen yang dipindahkan tidak dipindahkan oleh air atau bagian air. Kelas enzim ini termasuk oksalat decarboxylase dan isocitrate lyase.
Isomerase mempercepat reaksi isomerisasi. Ini adalah reaksi di mana semua atom asli dalam reaktan dipertahankan, tetapi disusun kembali untuk membentuk isomer reaktan. (Isomer adalah molekul dengan rumus kimia yang sama, tetapi pengaturan yang berbeda.) Contohnya termasuk glukosa-fosfat isomerase dan alanine racemase.
Ligases (Juga disebut sintetase) meningkatkan laju penyatuan dua molekul. Mereka biasanya melakukannya dengan memanfaatkan energi yang berasal dari pemecahan adenosin trifosfat (ATP). Contoh-contoh ligase termasuk asetil-CoA sintetase dan DNA ligase.
Penghambatan Enzim
Selain perubahan suhu dan pH, faktor-faktor lain dapat menyebabkan aktivitas enzim berkurang atau dimatikan. Dalam suatu proses yang disebut interaksi alosterik, bentuk enzim untuk sementara berubah ketika sebuah molekul mengikat sebagian darinya dari tempat bergabung dengan reaktan. Ini menyebabkan hilangnya fungsi. Kadang-kadang ini berguna ketika produk itu sendiri berfungsi sebagai penghambat alosterik, karena ini biasanya merupakan tanda dari reaksi yang berlanjut ke titik di mana produk tambahan tidak lagi diperlukan.
Dalam penghambatan kompetitif, suatu zat yang disebut senyawa pengatur bersaing dengan reaktan untuk situs pengikatan. Ini mirip dengan mencoba memasukkan beberapa kunci kerja ke dalam kunci yang sama secara bersamaan. Jika cukup banyak senyawa pengatur ini bergabung dengan jumlah enzim yang cukup banyak, ia memperlambat atau mematikan jalur reaksi. Ini dapat membantu dalam farmakologi karena ahli mikrobiologi dapat mendesain senyawa yang bersaing dengan tempat pengikatan enzim bakteri, membuatnya lebih sulit bagi bakteri untuk menyebabkan penyakit atau bertahan hidup dalam tubuh manusia.
Dalam penghambatan nonkompetitif, molekul penghambat mengikat enzim di tempat yang berbeda dari situs aktif, mirip dengan apa yang terjadi dalam interaksi alosterik. Penghambatan ireversibel terjadi ketika inhibitor secara permanen mengikat atau secara signifikan mendegradasi enzim sehingga fungsinya tidak dapat pulih. Gas saraf dan penisilin keduanya menggunakan jenis penghambatan ini, meskipun dengan niat yang sangat berbeda dalam pikiran.